コラーゲン料理で美肌を手に入れましょう。
美肌コラーゲンの構造
コラーゲンの分布
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コラーゲンは、人間や動物の体の中にあるタンパク質の一種です。
人間の全体重の７０％が水分で、残りの３０％のうちの７０％（全体重の約２０％）がタンパク質と言われていますが、このタンパク質の約１/３がコラーゲンです。
コラーゲンは体全体に存在しており。
特に骨、皮膚、腱、歯、血管などには多く含まれています。
コラーゲンが多く含まれている場所から想像できるように、コラーゲンの主な役割は支えたり、結びつけたりすることです。
詳しく見ると、コラーゲンは細胞と細胞の間に存在し、細胞同士をくっつけたりしています。
そのためにコラーゲンは単細胞の動物には存在しないものです。
逆に言うならば、コラーゲンがあるからこそ、多細胞動物が存在できるのです。
コラーゲンの大きさと形
コラーゲンの分子は、長さが約300nm、直径が約1.5nmの棒状をしています。
もの凄く長細い形をしていて、もの凄く小さいです。
nm（ナノメートル）という単位がピンと来ないかもしれませんが、長さ30cmで太さが1.5mmのひも状のものがあったとして、それの1/100万の大きさのものです。
コラーゲンの分子量は約30万です。
（分子量とは分子の相対質量のことです。分子レベルでの重さと考えてもいいです。例えば水の分子量は18です。）
分子的に見るとかなり大きいものですね。
コラーゲンの三重ラセン構造
コラーゲンの構造を詳しくみてみると、3本の線維からなるラセン構造をとっています。
この線維はアミノ酸がつながったポリペプチド鎖であり、それぞれ一本一本もラセン構造をとっています。
逆に見ると、アミノ酸がつながったポリペプチド鎖がラセンをとって繊維状になったものが3本あって、これら3本の線維でできた一つのひも状の構造をしたものがコラーゲンとなります。
3本鎖を構成する一本一本は、約1000個のアミノ酸からできています。
つまり3本で合計3000個のアミノ酸から構成されているわけです。
特徴的なこととして、アミノ酸の配列順序としてグリシンと呼ばれるアミノ酸が3つごとにあります。
またプロリンとヒドロキシプロリンが多く含まれます。
このことが三重ラセン構造をとる要因になっていると考えられています。
コラーゲンの溶解
コラーゲンの溶液を加熱すると、棒状のコラーゲン分子の構造が壊れて、三本ラセン構造をとっていたものが一本一本バラバラに離れて、それぞれが糸まり状の適当な形になってしまう。
ちなみにこれがゼラチンのことです。
ゼラチンの溶液を冷やすと、部分的に三重ラセン構造が再生させて絡み合い、全体がかたまります。
ゼラチンのお菓子はこの状態のものです。
一般にタンパク質は熱などにより変性したものはタンパク質の溶解度が下がりますが、コラーゲンは熱変性によりゼラチンになることで溶解度が高くなります。
また多くのタンパク質は塩基性（アルカリ性）で溶解し、酸性では溶解しませんが、コラーゲンは逆に塩基性では溶解性が小さく、酸性で溶解性が大きくなります。
コラーゲンのアミノ酸配列
コラーゲンというタンパク質のアミノ酸配列には大きな特徴があります。
まず、グリシンというアミノ酸が非常に多く含まれていて、3個目ごとに存在します。
つまり全体の1/3がグリシンです。
次にプロリンまたその水酸化した形であるヒドロキシプロリンの割合が多いということです。
これらのことがコラーゲンの三重ラセン構造に関係があるとされています。
実際に人工的にグリシン－プロリン－ヒドロキシプロリンの繰り返しのペプチド鎖を合成したところ、コラーゲンと同じ三重ラセン構造を形成したそうです。
動物の体温と、その動物のコラーゲンの変性温度に相関が見られます。
（コラーゲンの変性温度のほうが少しだけ高くなっています。）
このコラーゲンの変性温度にヒドロキシプロリンの量が影響しているらしいのです。
コラーゲンの分類
皮膚、腱、骨などに多く存在するコラーゲンに関して、1970年代になって軟骨中のコラーゲンのアミノ酸配列に違いがあることがわかりました。
そこで皮膚や腱、骨の主要成分であるコラーゲンを『活性Ⅰ型』、軟骨のものを『活性Ⅱ型』と呼ぶことにしました。
以後、アミノ酸配列は似ているが異なるものが次々と見つけられて、そのたびにⅢ、Ⅳ、Ⅴ型・・・とローマ数字をつけて呼ぶことになりました。
長さや形が少し異なり、なかには三重ラセン構造をもたない部分があるものもあります。
これまでに十数以上の型が知られていますが、量が圧倒的に多く、知見が得られているのはⅠ型のコラーゲンです。
コラーゲンの架橋（クロスリンク）
コラーゲン線維が丈夫であるためには、コラーゲン分子が集まって線維状になっただけでは不十分です。分子間に働くイオン結合、水素結合、疎水性相互作用だけでなく、分子と分子の間で架橋結合（クロスリンク）が必要となります。
コラーゲンの架橋結合は数種類見つかっています。大きく分けると、還元性架橋（アルデヒド、ヒスチジンなどが関与するもの）と非還元性架橋（ピリジノリンなどが関与するもの）です。
ある架橋結合は加齢と共に減少しますが、ある架橋結合は増加します。コラーゲンの架橋の変化は加齢による変化を考える上で重要なものになるでしょう。
コラーゲンの前駆体（プロコラーゲン）
コラーゲン分子は、まず大きな前駆体（プロコラーゲン）という形で合成されてから、余分な部分が切り取られてコラーゲン分子となります。
プロコラーゲンの溶解性に特徴があります。
コラーゲンと違って中性の液によく溶けます。
コラーゲンが沈殿する条件にしても沈殿しません。
これは細胞内で合成したコラーゲンがすぐに会合して線維をつくるのを防ぐためだと考えられます。
細胞外に運んでから切り離すことで線維をその場でつくることができるわけです。
この三重ラセン構造をとっていない、両端の大きな部分を切り取る酵素に欠陥があると、コラーゲン分子の会合がうまくできずに、弱い線維にしかなりません。
このようにプロコラーゲンに発見により、様々な病気の原因が分子レベルでわかってきたものがあります。
コラーゲンの分解（コラゲナーゼ）
体の中のコラーゲンは入れ替わっています。
つまり、合成される一方で分解もされています。
コラーゲンの三重ラセン構造は独特であり、普通のタンパク質分解酵素では分解できません。
このコラーゲンの三重ラセン構造を壊す酵素こそ、コラゲナーゼなのです。
コラゲナーゼはコラーゲン分子の一ヶ所（カルボキシル側から分子長の1/4のところ）で、3本のポリペプチド鎖を同時に切断します。
切断された断片については変性温度が下がるために、体温で変性されます。
（つまり三重ラセン構造が壊れ、ゼラチンと同じ状態になる。）
こうなってしまえば他の種々のタンパク質分解酵素でペプチド、アミノ酸レベルへと分解されるわけです。
コラーゲンの丈夫さと柔軟性
コラーゲンには鉄のような丈夫さとゴムのような柔軟性を兼ね備えている性質がある。
これはコラーゲンが線維を形成し、線維の太さや配向が生体組織の構造、機能に適した形をとっているためと考えられます。
簡単な説明で身近なところでは、みかんが入っているような赤いプラスチック性の網がそうです。
縦方向にはほとんど伸びませんが、横方向には大きく広がります。
これは網目をつくっている部分の屈曲性により、網目の大きさが変化し、弾力性のある構造になっているためです。
このように線維を構成している材料とは関係なく、線維の太さや配向によって力学的郷土や柔軟性が決まることがわかります。
生体組織の骨格構造もこのようにコラーゲンをもとにして上手く設計されていると考えられますね。
